[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: صفحه اصلي :: درباره نشريه :: آخرين شماره :: تمام شماره‌ها :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
بخش‌های اصلی
صفحه اصلی::
اطلاعات نشریه::
آرشیو مجله و مقالات::
برای نویسندگان::
برای داوران::
ثبت نام و اشتراک::
تماس با ما::
تسهیلات پایگاه::
بایگانی مقالات زیر چاپ::
::
جستجو در پایگاه

جستجوی پیشرفته
..
دریافت اطلاعات پایگاه
نشانی پست الکترونیک خود را برای دریافت اطلاعات و اخبار پایگاه، در کادر زیر وارد کنید.
..
پایگاه های نمایه شده




..
:: دوره 1، شماره 2 - ( 5-1404 ) ::
جلد 1 شماره 2 صفحات 36-23 برگشت به فهرست نسخه ها
آنالیز کدون های کمیاب، تعیین ساختار و بررسی جایگاه فعال ال-آسپاراژیناز2 B. megaterium
صفا لطفی* ، مجتبی مرتضوی
چکیده:   (572 مشاهده)
مقدمه: درحال­ حاضر ال-آسپاراژینازII  Escherichia coli و Erwinia chrysanthemi به ­منظور درمان لوسمی لنفوبلاستیک حاد (ALL) کودکان تجویز می­ شوند. به ­هرحال به ­دلیل نیمه­ عمر کوتاه و عوارض جانبی مرتبط با ایمنی ­زایی و فعالیت گلوتامینازی، محققان هم چنان در حال تحقیق به ­منظور یافتن منابع باکتریایی جدید ال-آسپاراژیناز با اثرات درمانی بالاتر و عوارض جانبی حداقل هستند. در همین راستا در این تحقیق، آنزیم ال-آسپاراژینازII Bacillus megaterium مطالعه ­شده ­است.
مواد و روش ­ها: کدون­ های کمیاب ژن ال-آسپاراژینازII B. megaterium با سرور ATGme شناسایی و بنیان­ های آمینواسیدی مرتبط با این کدون­ ها تعیین شد. ساختار سوم پروتئین، با سه سرور مبتنی بر هومولوژی­ مدلینگ تعیین و کیفیت مدل ­های پروتئینی با سرورهای ERRAT و Verify3D مطالعه ­شد. بنیان ­های آمینواسیدی جایگاه فعال با نرم ­افزار PyMol تعیین شد.
نتایج: نتایج نشان داد که این ژن دارای 73 کدون کمیاب و 27 کدون بسیار کمیاب می ­باشد. هر سه سرور SWISS-MODEL، Phyre2 و I-TASSER، از ال-آسپاراژینازII E. chrysanthemi به عنوان الگو استفاده کردند و مدل SWISS-MODEL از دقت و کیفیت بالاتری نسبت به دو مدل دیگر برخوردار بود. مقایسه بنیان ­های جایگاه فعال این آنزیم با ال-آسپاراژینازII E. chrysanthemi نشان داد که از مجموع 8 بنیان، 5 آمینواسید مشابه و 3 آمینواسید متفاوت هستند. گلوتامات63، ترئونین95 و آلانین120 به گلوتامین103، سرین135 و سرین160 در ال-آسپاراژیناز II B. megaterium تغییر یافته ­اند. تحقیقات قبلی نشان می ­دهد که حضور گلوتامین به جای گلوتامات در جایگاه فعال ال-آسپاراژینازII موجب کاهش فعالیت گلوتامینازی می­ شود. بررسی آمینواسیدهای دارای کدون­ های کمیاب نشان داد که هر سه سرین جایگاه فعال دارای کدون کمیاب می­ باشند. بنابراین باتوجه به تعداد بالای کدون­ های کمیاب و هم چنین مرتبط بودن برخی از آن ها با بنیان­ های جایگاه فعال باید به ­هنگام فرایند بهینه ­سازی کدون، مطالعه دقیق و جامعی به­ منظور اطمینان از تولید بالای پروتئین و حلالیت آن در سیستم بیان E coli انجام شود.

بحث و نتیجه ­گیری: در مجموع نتایج به ­دست ­آمده می­ تواند به فرایند طراحی و تولید آنزیم ال-آسپاراژینازII با قابلیت درمانی بالاتر و عوارض جانبی پایین ­تر کمک نماید.
واژه‌های کلیدی: لوسمی لنفوبلاستیک حاد (ALL)، ال-آسپاراژیناز II، کدون های کمیاب، Bacillus megaterium، SWISS-MODEL
متن کامل [PDF 1438 kb]   (179 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: تخصصي
فهرست منابع
1. 1. Chand, S., Mahajan, R.V., Prasad, J.P., Sahoo, D.K., Mihooliya, K.N., Dhar, M.S. and Sharma, G., 2020. A comprehensive review on microbial l-asparaginase: Bioprocessing, characterization & industrial applications. Biotechnology and Applied Biochemistry. 67(4): 619-647. doi: 10.1002/bab.1888
2. 2. Schrappe, M., Reiter, A., Ludwig, W.D., Harbott, J., Zimmermann, M., Hiddemann, W., Niemeyer, C., Henze, G., Feldges, A., Zintl, F., Kornhuber, B., Ritter, J., Welte, K., Gadner, H. and Riehm, H., 2000. Improved outcome in childhood acute lymphoblastic leukemia despite reduced use of anthracyclines and cranial radiotherapy: results of trial ALL-BFM 90. German-Austrian-Swiss ALL-BFM Study Group. Blood. 95(11): 3310-3322.
3. 3. Kiriyama, Y., Kubota, M., Takimoto, T., Kitoh, T., Tanizawa, A., Akiyama, Y. and Mikawa, H., 1989. Biochemical characterization of U937 cells resistant to
4. L-asparaginase: the role of asparagine synthetase. Leukemia. 3(4): 294-297.
5. 4. Stams, W.A., den Boer, M.L., Beverloo, H.B., Meijerink, J.P., Stigter, R.L., van Wering, E.R., Janka Schaub, G.E., Slater, R. and Pieters, R., 2003. Sensitivity to L-asparaginase is not associated with expression levels of asparagine synthetase in t(12;21)+ pediatric ALL. Blood. 101(7): 2743-2747. doi: 10.1182/ blood-2002-08-2446
6. 5. Cachumba, J.J., Antunes, F.A., Peres, G.F., Brumano, L.P., Santos, J.C. and Da Silva, S.S., 2016. Current applications and different approaches for microbial
7. l-asparaginase production. Brazilian journal of microbiology. 47(1): 77-85. doi: 10.1016/j.bjm.2016.10. 004
8. 6. Mortazavi, M., Torkzadeh-Mahani, M., Kargar, F., Nezafat, N. and Ghasemi, Y., 2020. In silico analysis of codon usage and rare codon clusters in the halophilic bacteria L-asparaginase. Biologia. 75(1): 151-160. https://doi.org/10.2478/s11756-019-00324-w
9. 7. Shrivastava, A., Khan, A.A., Khurshid, M., Kalam, M.A., Jain, S.K. and Singhal, P.K., 2016. Recent developments in L-asparaginase discovery and its potential as anticancer agent. Critical Reviews in Oncology/Hematology. 100: 1-10. doi: 10.1016/j.crit revonc.2015.01.002
10. 8. Brumano, L.P., da Silva, F.V.S., Costa-Silva, T.A., Apolinario, A.C., Santos, J., Kleingesinds, E.K., Monteiro, G., Rangel-Yagui, C.O., Benyahia, B. and Junior, A.P., 2018. Development of L-Asparaginase Biobetters: Current Research Status and Review of the Desirable Quality Profiles. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology. 6: 212.doi: 10.3389/fbioe.2018.00212
11. 9. Verma, N., Kumar, K., Kaur, G. and Anand, S., 2007. L-asparaginase: a promising chemotherapeutic agent. Critical Reviews in Biotechnology. 27(1): 45-62. doi: 10. 1080/07388550601173926
12. 10. Liu, Y., 2020. A code within the genetic code: codon usage regulates co-translational protein folding. Cell Communication and Signaling. 18(1): 145. doi: 10.1186/ s12964-020-00642-6
13. 11. Wang, Y., Li, C., Khan, M.R., Wang, Y., Ruan, Y., Zhao, B., Zhang, B., Ma, X., Zhang, K., Zhao, X., Ye, G., Guo, X., Feng, G., He, L. and Ma, G., 2016. An Engineered Rare Codon Device for Optimization of Metabolic Pathways. Scientific Reports. 6: 20608. doi: 10.1038/ srep20608
14. 12. Henry, I. and Sharp, P.M., 2007. Predicting gene expression level from codon usage bias. Molecular Biology and Evolution. 24(1): 10-12. doi: 10.1093/mol bev/msl148
15. 13. Rosano, G.L. and Ceccarelli, E.A., 2009. Rare codon content affects the solubility of recombinant proteins in a codon bias-adjusted Escherichia coli strain. Microbial Cell Factories. 8: 41. doi: 10.1186/1475-2859-8-41
16. 14. Takenaka, Y., Haga, N., Harumoto, T., Matsuura, T. and Mitsui, Y., 2002. Transformation of Paramecium caudatum with a novel expression vector harboring codon-optimized GFP gene. Gene. 284(1-2): 233-240. doi: 10.1016/s0378-1119(01)00886-1
17. 15. Kane, J.F., 1995. Effects of rare codon clusters on high level expression of heterologous proteins in Escherichia coli. Current Opinion in Biotechnology. 6(5): 494-500. doi: 10.1016/0958-1669(95)80082-4
18. 16. Kim, S. and Lee, S.B., 2006. Rare codon clusters at
19. 5'-end influence heterologous expression of archaeal gene in Escherichia coli. Protein Expression and Purification. 50(1): 49-57. doi: 10.1016/j.pep.2006.07.014
20. 17. Correddu, D., Montano Lopez, J.J., Angermayr, S.A., Middleditch, M.J., Payne, L.S. and Leung, I.K.H., 2020. Effect of consecutive rare codons on the recombinant production of human proteins in Escherichia coli. IUBMB Life. 72(2): 266-274. doi: 10.1002/iub.2162
21. 18. Deane, C.M. and Saunders, R., 2011. The imprint of codons on protein structure. The Biotechnology Journal. 6(6): 641-649. doi: 10.1002/biot.201000329
22. 19. Zhang, G., Hubalewska, M. and Ignatova, Z., 2009. Transient ribosomal attenuation coordinates protein synthesis and co-translational folding. Nature Structural & Molecular Biology. 16(3): 274-280. doi: 10. 1038/nsmb.1554
23. 20. Liu, L., Yang, H., Shin, H.D., Chen, R.R., Li, J., Du, G. and Chen, J., 2013. How to achieve high-level expression of microbial enzymes: strategies and perspectives. Bioengineered. 4(4): 212-223. doi: 10.4161 /bioe.24761
24. 21. Roth, A., Anisimova, M. and Cannarozzi, G.M., 2012. Measuring codon usage bias. In: Cannarozzi GM, Schneider A, editors. Codon Evolution: Mechanisms and Models: Oxford University Press.
25. 22. Parameswaran, B., Papamichael, E., Varjani, S. and Raveendran, S., 2019. Introduction to Green Bioprocesses: Industrial Enzymes for Food Applications. In: Parameswaran, B., Varjani, S. and Raveendran, S., (eds) Green Bio-processes. Energy, Environment, and Sustainability. Singapore: Springer Singapore.
26. 23. Ghasemian, A., Al-Marzoqi, A.H., Al-Abodi, H.R., Alghanimi, Y.K., Kadhum, S.A., Shokouhi Mostafavi, S.K. and Fattahi, A., 2019. Bacterial l-asparaginases for cancer therapy: Current knowledge and future perspectives. Journal of Cellular Physiology. 234(11): 19271-19279. doi: 10.1002/jcp.28563
27. 24. Li, X., Zhang, X., Xu, S., Xu, M., Yang, T., Wang, L., Zhang, H., Fang, H., Osire, T. and Rao, Z., 2019. Insight into the thermostability of thermophilic
28. L-asparaginase and non-thermophilic L-asparaginase II through bioinformatics and structural analysis. Applied Microbiology and Biotechnology. 103(17): 7055-7070. doi: 10.1007/s00253-019-09967-w
29. 25. da Cunha, M.C., Dos Santos Aguilar, J.G., de Melo, R.R., Nagamatsu, S.T., Ali, F., de Castro, R.J.S. and Sato, H.H., 2019. Fungal L-asparaginase: Strategies for production and food applications. Food Research International. 126: 108658. doi: 10.1016/j.foodres.2019. 108658
30. 26. Nakamura, Y., Gojobori, T. and Ikemura, T., 2000. Codon usage tabulated from international DNA sequence databases: status for the year 2000. Nucleic Acids Research. 28(1): 292. doi: 10.1093/nar/28.1.292
31. 27. Waterhouse, A., Bertoni, M., Bienert, S., Studer, G., Tauriello, G., Gumienny, R., Heer, F.T., de Beer, T.A.P., Rempfer, C., Bordoli, L., Lepore, R. and Schwede, T., 2018. SWISS-MODEL: homology modelling of protein structures and complexes. Nucleic Acids Research 46(W1): W296-W303. doi: 10.1093/nar/gky427
32. 28. Bienert, S., Waterhouse, A., de Beer, T.A., Tauriello, G., Studer, G., Bordoli, L. and Schwede, T., 2017. The SWISS-MODEL Repository-new features and functionality. Nucleic Acids Research. 45(D1): D313-D319. doi: 10. 1093/nar/gkw1132
33. 29. Schwede, T., Kopp, J., Guex, N. and Peitsch, M.C., 2003. SWISS-MODEL: An automated protein homology modeling server. Nucleic Acids Research. 31(13): 3381-3385. doi: 10.1093/nar/gkg520
34. 30. Kelley, L.A., Mezulis, S., Yates, C.M., Wass, M.N. and Sternberg, M.J., 2015. The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nature Protocols. 10(6): 845-858. doi: 10.1038/nprot.2015.053
35. 31. Roy, A., Kucukural, A. and Zhang, Y., 2010.
36. I-TASSER: a unified platform for automated protein structure and function prediction. Nature Protocols. 5(4): 725-738. doi: 10.1038/nprot.2010.5
37. 32. Yang, J., Yan, R., Roy, A., Xu, D., Poisson, J. and Zhang, Y., 2015. The I-TASSER Suite: protein structure and function prediction. Nature methods. 12(1): 7-8. doi: 10.1038/nmeth.3213
38. 33. Wu, S. and Zhang, Y., 2007. LOMETS: a local meta threading-server for protein structure prediction. Nucleic acids research. 35(10): 3375-3382. doi: 10.1093/nar/gk m251
39. 34. Colovos, C. and Yeates, T.O., 1993. Verification of protein structures: patterns of nonbonded atomic interactions. Protein Science. 2(9): 1511-1519. doi: 10. 1002/pro.5560020916
40. 35. Luthy, R., Bowie, J.U. and Eisenberg, D., 1992. Assessment of protein models with three-dimensional profiles. Nature. 356(6364): 83-85. doi: 10.1038/3560 83a0
41. 36. Lubkowski, J., Dauter, M., Aghaiypour, K., Wlodawer, A. and Dauter, Z., 2003. Atomic resolution structure of Erwinia chrysanthemi L-asparaginase. Acta Crystallogr D Biology Crystallogr. 59(Pt 1): 84-92. doi: 10.1107/s0907444902019443
42. 37. Nguyen, H.A., Su, Y. and Lavie, A., 2016. Design and Characterization of Erwinia Chrysanthemi l-Asparaginase Variants with Diminished l-Glutaminase Activity. Journal of Biological Chemistry 291(34): 17664-17676. doi: 10.1074/jbc.M116.728485
43. 38. Papageorgiou, A.C., Posypanova, G.A., Andersson, C.S., Sokolov, N.N. and Krasotkina, J., 2008. Structural and functional insights into Erwinia carotovora
44. L-asparaginase. FEBS Journal. 275(17): 4306-4316. doi: 10.1111/j.1742-4658.2008.06574.x
45. 39. Jaskolski, M., Kozak, M., Lubkowski, J., Palm, G. and Wlodawer, A., 2001. Structures of two highly homologous bacterial L-asparaginases: a case of enantiomorphic space groups. Acta Crystallogr D Biology Crystallogr. 57(Pt 3): 369-377. doi: 10.1107/s090744490 0020175
46. 40. Kravchenko, O.V., Kislitsin, Y.A., Popov, A.N., Nikonov, S.V. and Kuranova, I.P., 2008. Three dimensional structures of L-asparaginase from Erwinia carotovora complexed with aspartate and glutamate Acta Crystallogr D Biology Crystallogr. 64(Pt 3): 248-256. doi: 10.1107/S0907444907065766
47. 41. Van Trimpont, M., Schalk, A.M., De Visser, Y., Nguyen, H.A., Reunes, L., Vandemeulebroecke, K., Peeters, E., Su, Y., Lee, H., Lorenzi, P.L., Chan, W.K., Mondelaers, V., De Moerloose, B., Lammens, T., Goossens, S., Van Vlierberghe, P. and Lavie, A., 2023. In vivo stabilization of a less toxic asparaginase variant leads to a durable antitumor response in acute leukemia. Haematologica. 108(2): 409-419. doi: 10.3324/haematol. 2022.281390
48. 42. Koshafar, A., Savari, A., Sakhaei, N., Archangi, B. and Karimi Organi, F., 2019. Evaluation of carcinogenicity and non-carcinogenicity of heavy metals in the dominant muscle of Bahmanshir River. Journal of Animal Environment. 11(4): 155-162. (In Persian)
49. 43. Hassanpour, S.H. and Dehghani, M., 2017. Review of cancer from perspective of molecular. Journal of Cancer Research and Practice. 4(4): 127-129. https://doi.org/10. 1016/j.jcrpr.2017.07.001
50. 44. Zohrevand, A., Sadeghi, M.S., Emtyazjoo, M. and Hejazi, H., 2023. Anticancer effects of coral extract of Sinularia compressa on human gastric adenocarcinoma cell line (AGS). Journal of Animal Environment. 15(1): 273-278. doi: 10.22034/AEJ.2022.338193.2789 (In Persian)
51. 45. Debela, D.T., Muzazu, S.G., Heraro, K.D., Ndalama, M.T., Mesele, B.W., Haile, D.C., Kitui, S.K. and Manyazewal, T., 2021. New approaches and procedures for cancer treatment: Current perspectives. Sage Open Medicine. 9: 20503121211034366. doi: 10.1177/205031 21211034366
52. 46. Safary, A., Moniri, R., Hamzeh-Mivehroud, M. and Dastmalchi, S., 2019. Highly efficient novel recombinant L-asparaginase with no glutaminase activity from a new halo-thermotolerant Bacillus strain. Bioimpacts. 9(1): 15-23. doi: 10.15171/bi.2019.03
53. 47. Jia, M., Xu, M., He, B. and Rao, Z., 2013. Cloning, expression, and characterization of L-asparaginase from a newly isolated Bacillus subtilis B11-06. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 61(39): 9428-9434. doi: 10.1021/jf402636w
54. 48. de Araújo, T.S., Scapin, S.M.N., de Andrade, W., Fasciotti, M., de Magalhães, M.T.Q., Almeida, M.S. and Lima, L.M.T.R., 2021. Biophysical characterization of two commercially available preparations of the drug containing Escherichia coli L-Asparaginase 2. Biophysical Chemistry. 271: 106554. doi: 10.1016/j.bpc. 2021.106554
55. 49. Duval, M., Suciu, S., Ferster, A., Rialland, X., Nelken, B., Lutz, P., Benoit, Y., Robert, A., Manel, A.M., Vilmer, E., Otten, J. and Philippe, N., 2002. Comparison of Escherichia coli-asparaginase with Erwinia-asparaginase in the treatment of childhood lymphoid malignancies: results of a randomized European Organisation for Research and Treatment of Cancer-Children's Leukemia Group phase 3 trial. Blood. 99(8): 2734-2739. doi: 10.1182/blood.v99.8.2734
56. 50. Sudhir, A.P., Dave, B.R., Prajapati, A.S., Panchal, K., Patel, D. and Subramanian, R.B., 2014. Characterization of a recombinant glutaminase-free
57. L-asparaginase (ansA3) enzyme with high catalytic activity from Bacillus licheniformis. Applied Biochemistry and Biotechnology. 174(7): 2504-2515. doi: 10.1007/s12010-014-1200-z
58. 51. Pokrovskaya, M.V., Aleksandrova, S.S., Pokrovsky, V.S., Veselovsky, A.V., Grishin, D.V., Abakumova, O.Y., Podobed, O.V., Mishin, A.A., Zhdanov, D.D. and Sokolov, N.N., 2015. Identification of functional regions in the Rhodospirillum rubrum L-asparaginase by site directed mutagenesis. Molecular Biotechnology. 57(3): 251-264. doi: 10.1007/s12033-014-9819-0
59. 52. Lubkowski, J. and Wlodawer, A., 2021. Structural and biochemical properties of L-asparaginase. FEBS Journal. 288(14): 4183-4209. doi: 10.1111/febs.16042
60. 53. Aghaiypour, K., Wlodawer, A. and Lubkowski, J., 2001. Structural basis for the activity and substrate specificity of Erwinia chrysanthemi L-asparaginase. Biochemistry. 40(19): 5655-5664. doi: 10.1021/bi0029 595
61. 54. Kumar, D. and Sobha, K., 2012. L-Asparaginase from Microbes: a Comprehensive Review. Advances in Bioresearch. 3: 137-157.
62. 55. Derst, C., Henseling, J. and Rohm, K.H., 2000. Engineering the substrate specificity of Escherichia coli asparaginase. II. Selective reduction of glutaminase activity by amino acid replacements at position 248. Protein Science. 9(10): 2009-2017. doi: 10.1110/ps.9.10. 2009
63. 56. Swain, A.L., Jaskolski, M., Housset, D., Rao, J.K. and Wlodawer, A., 1993. Crystal structure of Escherichia coli L-asparaginase, an enzyme used in cancer therapy. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 90(4): 1474-1478. doi: 10. 1073/pnas.90.4.1474
64. 57. Tripathy, R.K., Anakha, J. and Pande, A.H., 2023. Towards development of biobetter: L-asparaginase a case study. Biochimica et Biophysica Acta- General Subjects. 1868(1): 130499. doi: 10.1016/j.bbagen.2023. 130499
65. 58. Chan, W.K., Lorenzi, P.L., Anishkin, A., Purwaha, P., Rogers, D.M., Sukharev, S., Rempe, S.B. and Weinstein, J.N., 2014. The glutaminase activity of
66. L-asparaginase is not required for anticancer activity against ASNS-negative cells. Blood. 123(23): 3596-3606. doi: 10.1182/blood-2013-10-535112
67. 59. Ardalan, N., Mirzaie, S., Sepahi, A.A. and Khavari Nejad, R.A., 2018. Novel mutant of Escherichia coli asparaginase II to reduction of the glutaminase activity in treatment of acute lymphocytic leukemia by molecular dynamics simulations and QM-MM studies. Medical Hypotheses. 112: 7-17. doi: 10.1016/j.mehy. 2018.01.004
68. 60. Mauro, V.P., 2018. Codon Optimization in the Production of Recombinant Biotherapeutics: Potential Risks and Considerations. BioDrugs. 32(1): 69-81. doi: 10.1007/s40259-018-0261-x
69. 61. Parvathy, S.T., Udayasuriyan, V. and Bhadana, V., 2022. Codon usage bias. Molecular Biology Reports. 49(1): 539-565. doi: 10.1007/s11033-021-06749-4
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

CAPTCHA



XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Lotfi S, Mortazavi M. Rare codons analysis, the structure determination, and investigation of the active site of L-asparaginase II of B. megaterium. , Journalaer. 2025; 1 (2) :23-36
URL: http://journalaer.com/article-1-117-fa.html

لطفی صفا، مرتضوی مجتبی. آنالیز کدون های کمیاب، تعیین ساختار و بررسی جایگاه فعال ال-آسپاراژیناز2 B. megaterium. , پژوهش های محیط زیست جانوری. 1404; 1 (2) :23-36

URL: http://journalaer.com/article-1-117-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 1، شماره 2 - ( 5-1404 ) برگشت به فهرست نسخه ها
پژوهش های محیط زیست جانوری Journal of Animal Environmental Research
Persian site map - English site map - Created in 0.15 seconds with 39 queries by YEKTAWEB 4780